আংশিকভাবে তারা যে আকারগুলি গ্রহণ করতে পারে এবং সেই আকারগুলি যে রাসায়নিক পরিবেশ তৈরি করতে পারে তার জন্য ধন্যবাদ, প্রোটিনগুলি আশ্চর্যজনক সংখ্যক কার্য সম্পাদন করতে পারে। কিন্তু এমন অনেক প্রোটিন আছে যা আমরা ভালোভাবে কাজ করতে চাই না, যেমন ভাইরাসের পৃষ্ঠের প্রোটিন যা তাদেরকে নতুন কোষে আটকাতে দেয় বা ক্ষতিগ্রস্থ প্রোটিন যা ক্যান্সার কোষকে অনিয়ন্ত্রিতভাবে বৃদ্ধি করতে দেয়।
আদর্শভাবে, আমরা এই প্রোটিনগুলির মূল সাইটগুলিকে ব্লক করতে চাই, তাদের ক্ষতি করার ক্ষমতা সীমিত করে৷ আমরা এই ক্ষেত্রে কিছু অগ্রগতি দেখেছি যেটি COVID-19-এর বিরুদ্ধে কার্যকর বলে মনে হয় এমন একটি সহ বেশ কয়েকটি ছোট-অণু ওষুধের প্রবর্তন। কিন্তু এই ধরণের ওষুধের বিকাশের ফলে প্রায়শই রাসায়নিক হয় যা, এক বা অন্য কারণে, কার্যকর ওষুধ তৈরি করে না।
এখন, গবেষকরা ঘোষণা করেছেন যে তারা এমন সফ্টওয়্যার তৈরি করেছেন যা একটি পৃথক প্রোটিন ডিজাইন করতে পারে যা একটি লক্ষ্য প্রোটিনের সাথে লেগে থাকবে এবং সম্ভাব্যভাবে এর কার্যকলাপকে ব্লক করবে। সফ্টওয়্যারটি যত্ন সহকারে একটি গণনাগতভাবে জটিল প্রক্রিয়ার প্রক্রিয়াকরণের চাহিদা কমানোর জন্য ডিজাইন করা হয়েছে, এবং পুরো জিনিসটি আণবিক জীববিজ্ঞান ব্যবহার করে বড় আকারের বৈধতা পরীক্ষা করার ক্ষমতা থেকে উপকৃত হয়।
কিভাবে আপনি যে গণনা করবেন?
প্রোটিন হল অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি স্ট্রিং, কোষটি 20টি ভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করে যার কিছু স্বতন্ত্র রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য রয়েছে। এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে মিথস্ক্রিয়া প্রোটিনগুলিকে একটি ত্রিমাত্রিক কনফিগারেশন গ্রহণ করার অনুমতি দেয়, যা প্রায়শই মূল অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে এক জায়গায় একত্রিত করে একটি “সক্রিয় সাইট” গঠন করে যা প্রোটিনের কার্যকারিতার জন্য গুরুত্বপূর্ণ। অনেক ওষুধ এই সক্রিয় সাইটে ফিট করার জন্য ডিজাইন করা হয়েছে, যা একটি প্রোটিনকে কাজ করা থেকে বিরত রাখতে পারে।
একটি বিকল্প হল সাইটটিকে এমন কিছু দিয়ে ঢেকে দেওয়া যা এটিতে লেগে থাকে। এবং একটি প্রোটিনের সাথে লেগে থাকা সহজ জিনিসগুলির মধ্যে একটি হল আরেকটি প্রোটিন। ওষুধের বিকাশের ক্ষেত্রে এই পদ্ধতির কিছু সীমাবদ্ধতা রয়েছে। কিন্তু সবচেয়ে বড় সমস্যা হল একটি প্রোটিন ডিজাইন করা যা বিশেষভাবে অন্যের সাথে লেগে থাকে। যেহেতু একটি প্রোটিনের চেইনের প্রতিটি লিঙ্ক 20টি ভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি দ্বারা দখল করা যেতে পারে, তাই চেইনটি শুধুমাত্র কয়েকটি দীর্ঘ লিঙ্কের পরে সম্ভাব্য প্রোটিনের সংখ্যা প্রচুর পরিমাণে বৃদ্ধি পায়। তাই সমস্ত সম্ভাব্য ইন্টারঅ্যাক্টিং প্রোটিন অন্বেষণ করা একটি গণনা হিসাবে সম্পূর্ণরূপে জটিল।
নতুন কাজ, যা একটি বৃহৎ মার্কিন ভিত্তিক সহযোগিতা দ্বারা করা হয়েছিল, গণনাগত জটিলতা হ্রাস করার উপর দৃষ্টি নিবদ্ধ করে। নতুন প্রক্রিয়ার জন্য, গবেষকরা বিশেষভাবে কয়েকটি শক্তিশালীকে ডিজাইন করার পরিবর্তে প্রচুর দুর্বল মিথস্ক্রিয়া তৈরিতে ফোকাস করার সিদ্ধান্ত নিয়েছে। সুতরাং প্রক্রিয়াটি 20টি পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রতিটি গ্রহণ করে এবং লক্ষ্য প্রোটিনের পৃষ্ঠের কোটি কোটি বিভিন্ন সাইটে এর মিথস্ক্রিয়াগুলির শক্তি পরীক্ষা করে শুরু হয়েছিল। এই মিথস্ক্রিয়াগুলির বিশদগুলি পরে ব্যবহারের জন্য সংরক্ষণ করা হয়েছিল।
পৃথকভাবে, গবেষকরা প্রায় 35,000 ছোট প্রোটিনের (প্রায় 50-65 অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ) একটি ডাটাবেস তৈরি করেছিলেন যা একটি স্থিতিশীল কোর তৈরি করেছিল। এই প্রোটিনগুলি তখন লক্ষ্য প্রোটিনের পাশে স্থাপন করা হয়েছিল। অ্যালগরিদম তখন নির্ধারণ করবে যে প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিড লক্ষ্যের কাছাকাছি কোথায় ছিল এবং তারপর সেই অবস্থানে কোন অ্যামিনো অ্যাসিডের সবচেয়ে শক্তিশালী মিথস্ক্রিয়া হবে তা বেছে নিতে আগের ফলাফলটি ব্যবহার করে।
এই প্রক্রিয়াটি অনেক কম সংখ্যক প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া রেখে গেছে যা বিশদভাবে স্ক্রীন করা দরকার। গবেষকরা একটি “প্যাকিং” অ্যালগরিদম ব্যবহার করে দেখতে কিভাবে দুটি প্রোটিন একসাথে ফিট করে এবং তারপরে তাদের বাঁধনের শক্তি অনুমান করে।
